Protokoll vom 06.10.2005

LK Biologie Ullmann

Protokollantin: Christine Spri

Thema der Stunde: Substratumsetzung

Besprechung der Hausaufgaben      

Hierbei handelte es sich um das Arbeitsblatt „Pepsin zerlegt Proteine“.

Es zeigt drei Abbildungen und eine Tabelle, die Enzyme verschiedenen pH-Werten zuordnet.

1. Die drei Abbildungen wurden vom Kurs beschrieben und erklärt

-                      Abb. 1 zeigt das Enzym Pepsin in seiner räumlichen Struktur mit dem aktiven Zentrum.

-                      Abb. 2 zeigt  ein Dipeptid, welches aus Phenylalanin und Tyrosin besteht. Angedeutet wird, dass es zu einer Peptidspaltung durch H2O kommen wird.

-                      Abb. 3 zeigt das aktive Zentrum des Enzyms Pepsin, in dem die Aminosäuren Tyrosin, Phenylalanin, Serin 35, Asparaginsäure 32, Asparaginsäure 215 und Threonin 218 abgebildet sind. Die Zahlen hinter den Aminosäuren geben die Position im Polypeptid an.                       Die Substratumsetzung dieses Polypeptids wird durch das Enzym Pepsin katalysiert. Zuerst findet im aktiven Zentrum eine Komplexbildung Wasserstoffbrückenbindungen statt, zu der die Aminosäuren beitragen.                                                                           Die Peptide Serin, Asparaginsäure und Threonin spielen eine wichtige Rolle im aktiven Zentrum, da sie OH-Restgruppen und Säuregruppen enthalten. Sie stabilisieren das Substrat.                                                                                                                            Nun kommt es zu der, in Abb.2 angedeuteten Peptidspaltung von Tyrosin und Phenylalanin durch H2O. Hierbei verändern sich zunächst die Bindungen zwischen den Atomen, sodass sich das eine Wasserstoffatom mit dem Tyrosin verbindet. Das Tyrosin erhält damit eine vollbesetzte Aminogruppe (NH2). Gleichzeitig wird durch diesen Vorgang das Kohlenstoffatom vom Stickstoffatom des Tyrosins getrennt. Die Peptidspaltung von Tyrosin und Phenylalanin ist somit abgeschlossen.

      Das Enzym Pepsin setzt die Aktivierungsenergie herab und katalysiert so

      die Substratumsetzung.

2.Die Tabelle wurde beschrieben und das dazugehörige Diagramm besprochen

-                      Die Tabelle zeigt die Enzymaktivität von drei Enzymen bei unterschiedlichen pH-Werten

-                      Enzym 1: bei einem pH-Wert von 2 ist es vollständig aktiv (pH-Optimum), bei 0 etwas    (60 %), je höher der pH-Wert desto unaktiver ist das Enzym, ab pH-Wert 5 ist es unaktiv, das Enzym ist deshalb nur im sauren Bereich aktiv

-                      Enzym 2: dieses Enzym ist nur bei den pH-Werten 4 – 8 aktiv, am aktivsten bei pH-Wert 6 und 7, es ist deshalb ein neutral wirkendes Enzym

-                      Enzym 3: es ist bei den pH-Werten 6 – 10 und bei 8 sehr aktiv (99 %), das Enzym wirkt im alkalisch-basischen Bereich

-                      Da in dieser Tabelle das „pH-Optimum“ gemessen wurde spricht man bei den drei Kurven des Diagramms von „Optimumkurven“

-                      X-Achse: pH-Wert    /    Y-Achse: Substratumsatz/Zeiteinheit in Prozent

              Das Optimum gibt den Wert an bei dem das Enzym am aktivsten arbeitet.

        Es gibt auch ein Temperatur-Optimum, bei dem Enzyme am aktivsten arbeiten

        (RGT-Regel), dies ist meistens die Körpertemperatur (36°C), z. B. bei dem

        Enzym Amylase

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